池田正樹1、学上田-若木2、香織林原1、レイ北野1、雅也川瀬3、国広くにひろ4、信夫加藤4、美智須原5おさかななおみ5と芦田仁志1、*
1
兵庫県神戸市灘区六甲台1-1神戸大学大学院農学研究科
2
〒305-8642茨城県つくば市国立食品総合研究所農業食品総合研究機構
3
〒526-0829滋賀県長浜市田村町1266長浜バイオテクノロジー研究所バイオサイエンス部
4
〒567-0047大阪府茨城市美保丘8-1大阪大学産業科学研究所有機ファインケミカル学科
5
〒337-8570埼玉県美沼区深作307芝浦工業大学システム理工学部バイオサイエンス工学科
*
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抽象
カテキンは血清アルブミンの薬物結合部位でトリプトファン(Trp)残基と相互作用することが知られている。本研究では、カテキン誘導体のどの位置がウシ血清アルブミン(BSA)およびヒト血清アルブミン(HSA)に対する結合親和性に強く影響するかを調べるためにカテキン誘導体を使用しました。ドッキングシミュレーションは、( – ) – エピガロカテキンガレート(EGCg)が主にπ-πスタッキングによって、BSAの両方のTrp残基(一方は薬物結合部位Iにあり、他方は分子表面にある)と相互作用することを示した。蛍光分析はしばらく3- EGCgをおよび置換のEGCgは、同様にワルファリン(薬物結合部位Iに特異的な化合物)へのTrpのピーク波長の赤方偏移を引き起こしたことが示されたO – アシル – カテキンはブルーシフトを引き起こした。結合親和性を評価するために、消光定数をStern – Volmer式により決定した。C − 3位の没食子酸エステルは、カテキンの消光定数を増加させた。BSAに対して、アシル置換はアシル基の炭素鎖長に比例して消光定数を増加させたが、メチル置換は消光定数を減少させた。HSAに対して、アシルもメチル置換も消光定数に影響を及ぼさなかった。結論として、カテキンのC-3位での置換は、血清アルブミンに対する結合親和性に重要な影響を及ぼす。 フルテキストを表示
キーワード: カテキン。血清アルブミン ; 相互作用 ; ドッキング研究。蛍光分析
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図1
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; Ikeda、M。;上田若木、M。;林原、K。; Kitano、R。; Kawase、M。; Kayhatsu、K。; Kato、N。; Suhara、Y。; Osakabe、N。Ashida、Hカテキン類のC-3位の置換は血清アルブミンに対する結合親和性に影響を与える 分子 2017、22、314。
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